Аминокислоты их состав свойства. Кислотно-основные свойства аминокислот. Функции аминокислот незаменимых

Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Взаимодействие аминокислот:

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями :
Образуются соли :

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами :

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир . Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком :

Образуются амиды :

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (или HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот :

• Бесцветные
• Имеют кристаллическую форму
• Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
• Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
• Аминокислоты имеют свойство оптической активности
• Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
• Нелетучие
• Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН 2 и –СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.

Амфотерный характер аминокислот. Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных – как кислоты, образуя соответственно две группы солей:

Благодаря своей амфотерности в живом организме, аминокислоты играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. Буферные растворы, полученные при взаимодействии аминокислот с сильными основаниями, широко применяются в биоорганической и химической практике. Соли аминокислот с минеральными кислотами лучше растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Соли с органическими кислотами труднорастворимые в воде и используются для идентификации и разделения аминокислот.

Реакции, обусловленные аминогруппой. С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со следующей схемой:

Алкилирование проводится при участии R-На1 или Аr-Наl:

В процессе реакции ацилирования используются хлорангидриды или ангидриды кислот (ацетилхлорид, уксусный ангидрид, бензилоксикарбонилхлорид):

Реакции ацилирования и алкилировнаия применяется для защиты NН 2 –группы аминокислот в процессе синтеза пептидов.

Реакции, обусловленные карбоксильной группой. При участии карбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой, представленной ниже:

Если при -углеродном атоме в углеводородном радикале имеется электроноакцепторный заместитель (NO 2 , СС1 3 , СООН, COR и т.д.), поляризующий связь ССООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования . Декарбоксилирование -аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH 3 -группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга­низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.

В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на­гревании -аминокислоты в присутствии поглотителей СО 2 , например, Ва(ОН) 2 .

При декарбоксилировании -фенил--аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):

Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин – цистин:

2 Н S CH 2 CH(NH 2)COOH  HOOCCH(NH 2)CH 2 S–S CH 2 CH(NH 2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S – S CH 2 CH(NH 2)COOH  2 Н S CH 2 CH(NH 2)COOH

В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.

Образование комплексов с металлами. Почти все -аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:

Действие азотистой кислоты на алифатические аминокислоты приводит к образованию гидроксикислот, на ароматические - диазосоединений.

Образование гидроксикислот:

Реакция диазотирования:

с выделением молекулярного азота N 2:

2. без выделения молекулярного азота N 2:

Хромофорная группа азобензола -N=N в азосоединениях обуславливает желтую, желтую, оранжевую или другого цвета окраску веществ при поглощении в видимой области света (400-800 нм). Ауксохромная группа

СООН изменяет и усиливает окраску за счет π, π - сопряжения с π - электронной системой основной группы хромофора.

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа. При нагревании  -аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды - дикетопиперазины:

валин (Val) диизопропильное производное

дикетопиперазина

При нагревании  -аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α, β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:

β-аминовалериановая кислота пентен-2-овая кислота

(3-аминопентановая кислота)

Нагревание  - и  -аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов – лактамов:

γ-аминоизовалериановая кислота лактам γ-аминоизовалериановой

(4-амино-3-метилбутановая кислота) кислоты

Аминокислоты - гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу - NH 2 и карбоксиль­ную группу -СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа - NH 2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа -СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты - это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым , т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки -NH-СО-, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды . В таких соединениях группы -NH-СО- на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

Аминокислоты – это гетерофункциональные органические соединения, в состав молекул которых входит аминогруппа NH2 и карбоксильная группа COOH

Аминоуксусная кислота

аминопропановая кислота

Физические свойства.
Аминокислоты – это бесцветные кристаллические растворимые в воде вещества. В зависимости от радикала они могут быть кислыми, горькими и безвкусными.

Химические свойства

Аминокислы – это амфотерные органические соединения (за счёт аминогруппы, они проявляют основные свойства и за счёт карбоксильной группы COOH проявляют кислотные свойства)

Реагируют с кислотами

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = Cl - аминоуксусная кислота

Реагируют со щелочами

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = H 2 N – CH 3 – COONa + H 2 O - натриевая соль глицина

Реагируют с основными оксидами

2H 2 N – CH 2 – COOH + CuO = (H 2 N – OH 2 – COO) 2 + H 2 O - медная соль глицина

Билет №17

Взаимосвязь строения, свойства и применения на примере простых веществ.

Для большинства неметаллов простых веществ характерно молекулярное строение, и лишь некоторые из них имеют немолекулярное строение.

Немолекулярное строение

C, B, Si

У этих неметаллов атомные кристаллические решётки, поэтому они обладают большой твёрдостью и очень высокими температурами плавления.

Добавка бора к стали, к сплавам алюминия, меди, никеля и др. улучшает их механические свойства.

Применение:

1. Алмаз – для бурения горных пород

2. Графит – для изготовления электродов, замедлителей нейтронов в атомных реакторах, в качестве смазочного материала в технике.

3. Уголь, состоящий в основном из углерода, - адсбент – для получения карбида кальция, чёрной краски.

Молекулярное строение

F 2 , O 2 , Cl 2 , Br 2 , N 2 , I 2 , S 8

Для этих неметаллов в твёрдом состоянии характерны молекулярные кристалические решётки, при обычных условиях это газы, жидкости или твёрдые вещества с низкими температурами плавления.

Применение:

1. Ускорение химических реакций, в том числе в металлургии

2. Резка и сварка металлов

3. В жидком виде в ракетных двигателях

4. В авиации и подводных лодках для дыхания

5. В медицине

Белки – как биополимеры. Первичная, вторичная и третичная структура белков. Свойства и биологические свойства белков.

Белки – это биополимеры в состав молекул которых входят остатки аминокислот

Белки имеют первичную, вторичную, третичную, и четвертичную структуру.

Первичная структура – это состоящая из остатков аминокислот соежинённых между собой пектидными связями

Вторичная структура – это цепь, свёрнутая в спираль и кроме пептидных связей есть водородные

Третичная структура – спираль, свёрнутая в клубок и дополнительно имеет сульфидные связи S-S

Четвертичная структура – двойная спираль, свёрнутая в клубок

Физические свойства

Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104-107).

Химмические свойства
1. Реакция денатурации – это разрушение первичной структуры белка под действием температуры.
2. Цветные реакции на белки
а) Взаимодействие белка с Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 = Na 2 SO 4 + Cu(OH) 2
б) Взаимодействие белка с HNO 3
Реактивом на серу является ацетат свинца (CH 3 COO) 2 Pb, образуется черный осадок PbS

Биологическая роль
Белки – строительные материалы
Белки являются обязательными компонентом всех клеточных структур
Белки ферменты, играют роль катализаторов
Регулярные белки: к ним относят гармоны
Белки – средство защиты
Белки как источник энергии

Кислотно-основные свойства аминокислот связаны с наличием в их структуре двух ионизируемых групп-карбоксильной и аминогруппы, поэтому амнокислоты могут проявлять свойства как кислот, так и оснований, т.е. они являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии и в водных растворах -аминокислоты существуют в виде биполярных ионов, называемых также цвиттерионами. Ионное строение обуславливает некоторые особенности свойств-аминокислот: высокую температуру плавления (200-300С), нелетучесть, растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. С растворимостью аминокислот в воде связана их всасываемость и транспорт в организме. Ионизация молекул аминокислот зависит от рН раствора. Для моноаминомонокарбоновых кислот процесс диссоциации имеет следующий вид:

В сильно кислых растворах аминокислоты присутствуют в виде положительных ионов, а в щелочных – в виде отрицательных.

Кислотно-основные свойства аминокислот можно объяснить исходя из теории кислот и оснований Бренстеда-Лоури. Полностью протонированная -аминокислота (катионная форма) с позиции теории Бренстеда является двухосновной кислотой, содержащей две кислотные группы:недиссоциированную карбоксильную группу (– СООН) и протонированную аминогруппу (NН 3), которые характеризуются соответствующими значениями рК 1 и рК 2 .

Величины рК для аминокислот определяют по кривым титрования. Рассмотрим кривую титрования аланина (рис. 1).

Рис. 1 – кривые, полученные при титровании 0,1М раствора аланина 0,1М раствором HCl(а) и 0,1М расторомNaOH(б).

Из кривой титрования аланина следует, что карбоксильная группа имеет рК  1 =2,34, а протонированная аминогруппа рК  2 = 9,69. При рН = 6,02 аланин существует в виде биполярного иона, когда суммарный электрический заряд частицы равен 0. При этом значении рН молекула аланина электронейтральна. Такое значение рН называют изоэлектрической точкой и обозначают рН иэт или рI. Для моноаминомонокарбоновых кислот изоэлектрическая точка рассчитывается как среднее арифметическое двух значений рК  . Например для аланина она равна:

рI= ½(рК 1 + рК 2) = ½(2,34 + 9,69) = 6,02

При значении рН, превышающем изоэлектрическую точку, аминокислота заряжается отрицательно, а при значении рН ниже рIаминокислота несет суммарный положительный заряд. Например, при рН = 1,0 все молекулы аланина существуют в форме ионов

с суммарным зарядом +1. При рН = 2,34, когда имеется смесь равных количеств ионов

суммарный заряд = +0,5. Аналогичным образом можно предсказать знак и величину суммарного заряда для любой другой аминокислоты при любом значении рН.

Аминокислоты с ионизируемой группой в радикале имеют более сложные кривые титрования, складывающиеся из 3-ох участков, соответствующих трем возможным стадиям ионизации, и, следовательно, они имеют три значения рК (рК 1 , рК 2 и рК R). Ионизация кислых аминокислот, например аспарагиновой, состоит из следующих последовательных стадий:

Изоэлектрические точки таких аминокислот определяются также присутствием ионизируемой группой радикала, наряду с -амино и-карбоксильными группами. Для моноаминодикарбоновых кислот изоэлектрические точки смещены в кислую область рН и определяются как среднее арифметическое между величинами рК для двух карбоксильных групп (рIаспарагиновой кислоты = 2,97). Для основных аминокислот рIсмещены в щелочную область и вычисляются как среднее арифметическое между величинами рК для двух протонированных аминогрупп (рIлизина = 9,74).

Кислотно-основные свойства аминокислот используются для разделения и последующей идентификации аминокислот методами электрофореза и ионообменной хроматографии. Оба эти метода основаны на различиях в знаке и величине суммарного электрического заряда при данном значении рН.